Publication detail

Combining structure and dynamics: non-denaturing high-pressure effect on lysozyme in solution

Year: 2009

Type of publication: článek v odborném periodiku

Name of source: Journal of the Royal Society Interface

Publisher name: The Royal Society Publishing

Place: London

Page from-to: S619-S634

Titles:

Language	Name	Abstract	Keywords
cze	Kombinace struktury a dynamiky: roztok lysozymu pod vysokým tlakem	Metody SAXS a elestický a kvasielastický rozptyl neutronů byly využity ke studiu změn struktury a dynamiky, indukovaných vysokým tlakem, v roztocích lysozymu. SAXS data byla analyzována novým přístupem využívajícím hydratovaný proteinový form-faktor. Ukazuje se, že až do tlaku 1500 bar si lysozym zachovává globulární strukturu. V oblasti 600?1000 barů se ale odehrávají významné změny protein-proteinového interakčního potenciálu. Navíc se ukazuje skok hustoty hydratační slupky. Ve stejném intervalu tlaků tomu odpovídají změny vnitřní dynamiky, zjištěné neutronovým rozptylem. Dynamika proteinu je diskutována v souvislosti s vlastnostmi hydratační slupky. Na základě vysokotlakých měření je navržena představa, že právě konfigurace vody v první hydratační slupce je základem změn dynamiky proteinu.	lysozym;struktura;dynamika;SAXS
eng	Combining structure and dynamics: non-denaturing high-pressure effect on lysozyme in solution	Small-angle X-ray scattering (SAXS) and elastic and quasi-elastic neutron scattering techniques were used to investigate the high-pressure-induced changes on interactions, the low-resolution structure and the dynamics of lysozyme in solution. SAXS data, analyzed using a global-fit procedure based on a new approach for hydrated protein form factor description, indicate that lysozyme completely maintains its globular structure up to 1500 bar, but significant modifications in the protein?protein interaction potential occur at approximately 600?1000 bar. Moreover, the mass density of the protein hydration water shows a clear discontinuity within this pressure range. Neutron scattering experiments indicate that the global and the local lysozyme dynamics change at a similar threshold pressure. A clear evolution of the internal protein dynamics from diffusing to more localized motions has also been probed.	lysozyme;structure;dynamics;small-angle X-ray scattering;quasi-elastic neutron scattering;high pressure

Search

Login for students

Login for employees

Publication detail

Departments

Other Parts

Map

Services

Popular Links