Login for students

Login for employees

Publication detail

Inhibition of acetylcholinesterase by 14 achiral and five chiral imidazole derivates
Authors: Kovářová Markéta | Komers Karel | Štěpánková Šárka | Čegan Alexander
Year: 2010
Type of publication: článek v odborném periodiku
Name of source: Bioresource Technology
Publisher name: Elsevier Science BV
Place: Amsterdam
Page from-to: 6281-6283
Titles:
Language Name Abstract Keywords
cze Inhibice acetylchlinesterázy pomocí 14 achirálních a 5 chirálních derivátů imidazolu Homologická řada čtrnácti nechirálních a řada pěti chirálních derivátů imidazolu byly testovány in vitro jako inhibitory hydrolýzy acetylcholinu za použití enzymového preparátu acetylcholinesterasy z elektrického úhoře. Byl použit vsádkový reaktor při 25°C, pH 8 (fosfátový pufr), iontové síle 0.11 M a katalytické aktivitě enzymového preparátu 0.14 U ml-1 v reakční směsi. Byly stanoveny originální HPLC metodou časové závislosti aktuálních koncentrací acetylcholinu, cholinu a kyseliny octové. Tyto časové závislosti splňují pro všechny použité inhibitory s pravděpodobností vyšší než 90% model competitivní nevratné inhibice. Byly stanoveny všechny kinetické konstanty, včetně k3 která definuje rychlost inhibice (0.71 – 7.3 M-1 s-1), a kvalifikovaný odhad absolutní koncentrace acetylcholinesterasy (40 – 110 nM) v reakční směsi. acetylchlinesteráza; inhibice; imidazoly; nechirální; chirální;
eng Inhibition of acetylcholinesterase by 14 achiral and five chiral imidazole derivates Homological series of 14 nonchiral derivates and series of 5 chiral derivates of imidazole were tested in vitro as inhibitors of hydrolysis of acetylcholine using enzyme preparation of acetylcholine esterase from electric eel. The batch stirred reactor at 25°C, pH 8 (phosphate buffer), ionic strength 0.11 M and catalytic activity of the enzyme preparation 0.14 U ml-1 of the reaction mixture were used. The temporal dependences of actual concentrations of acetylcholine, choline and acetic acid were determined by an original HPLC method. For all used inhibitors, these time dependences conform with the probability of more than 90 % to the model of competitive irreversible inhibition. All kinetic constants including k3 defining the rate of inhibition (0.71 – 5.3 M-1 s-1) and qualified estimation of the absolute acetylcholine esterase concentration in the reaction mixture (40 – 110 nM) were determined. acetylcholinesterase; inhibition; imidazoles; achiral; chiral;

Departments

Other Parts

Map

en.mapy.cz

Services

Popular Links

© 2023 University of Pardubice, Studentská 95, 532 10 Pardubice 2
Phone: +420 466 036 111, 466 036 112, 466 036 113
Webmaster, RSS
Data box ID: f5vj9hu
Accessibility Statement
CC BY-NC-ND 4.0Creative CommonsAttributionNonCommercialNoDerivatives