Publication detail

A new voltammetric approach for the determination of biomimetic catalyst kinetic constants based on substrate consumption

Authors: Mikysek Tomáš | Frühbauerová Michaela | Švancara Ivan | Novák Miroslav | Sýs Milan

Year: 2023

Type of publication: článek v odborném periodiku

Name of source: Electroanalysis

Publisher name: Wiley-VCH

Place: Weinheim

Page from-to: e202200269

Titles:

Language	Name	Abstract	Keywords
cze	Nový voltametrický přístup pro stanovení kinetických konstant biomimetického katalyzátoru na základě spotřeby substrátu	V této studii je zavedena nová voltametrická metoda pro stanovení kinetických parametrů umělých metaloenzymů (biomimetických komplexů) napodobujících aktivitu katecholázy vůči 3,5-di-terc-butylkatecholu (3,5-DTBC) nebo 2,5- di-terc-butylhydrochinonu, jenž představuje slibnou alternativu k běžné spektrofotometrické metodě. Pro demonstraci použitelnosti elektrochemického přístupu byly vybrány dva dvoujaderné komplexy mědi(II) nesoucí stejný pentadentátní ligand a různé iontové ligandy. Zdánlivé kinetické parametry, jako je maximální rychlost (Vmax), Michaelis-Mentenova konstanta (Km) a rychlostní konstanta katalyzované reakce (kcat), získané popsanou metodou využívající diferenciální pulzní voltametrii, byly v dobré shodě s daty vyhodnocenými z UV-Vis spektrofotometrická měření.	Umělý enzym; binukleární komplexy mědi(II); voltametrie; kinetika Michaelis-Mentenové; kinetická spektrofotometrická analýza
eng	A new voltammetric approach for the determination of biomimetic catalyst kinetic constants based on substrate consumption	In the present study, a new voltammetric method is introduced for the determination of kinetic parameters of artificial metalloenzymes (biomimetic complexes) mimicking the catecholase activity towards 3,5-di-tert-butylcatechol (3,5-DTBC) or 2,5-di-tert-butylhydroquinone, and representing a promising alternative to common spectrophotometric method. To demonstrate the effectiveness of the electrochemical approach, two binuclear copper(II) complexes bearing the same pentadentate ligand and different ionic ligands were selected. Apparent kinetic parameters, such as maximum velocity (V-max), Michaelis-Menten constant (Km), and turnover number (kcat), obtained by the described method employing differential-pulse voltammetry were in good agreement with the data evaluated from UV-Vis spectrophotometric measurements.	Artificial enzyme; binuclear copper(II) complexes; voltammetry; Michaelis-Menten kinetics; kinetic spectrophotometric assay

Search

Login for students

Login for employees

Publication detail

Departments

Other Parts

Map

Services

Popular Links