Login for students

Login for employees

Publication detail

Kinetic, stability, and activity of the nanoparticles-immobilized enzymes
Year: 2023
Type of publication: kapitola v odborné knize
Name of source: Antimicrobial dressings : the wound care applications
Publisher name: Elsevier Inc.
Place: San Diego
Page from-to: 133-152
Titles:
Language Name Abstract Keywords
cze Kinetika, stabilita a aktivita enzymů imobilizovaných na nanočástice Článek se zaměřuje na katalytickou aktivitu a stabilitu enzymů imobilizovaných na nanočásticích (NP) pro antimikrobiální obvazy a hojení ran. Aktivita imobilizovaných enzymů přímo souvisí s jejich mírou účinku, která je ovlivněna procesem imobilizace na pevných nosičích. Tento literární souhrn zahrnuje metody vazeb i různé typy a materiály NP. Aktivita imobilizovaných enzymů byla zkoumána v oblasti enzymové kinetiky, která je definována jako rychlost enzymové katalýzy. Porovnali jsme kinetické konstanty, Michaelisovu konstantu (KM), maximální reakční rychlost (Vmax) a kcat s volnými enzymy, abychom zjistili, zda se afinita enzymu k substrátu, a tedy i sterická dostupnost enzymového vazebného místa, po imobilizaci nezměnily. enzymová kinetika; stabilita; aktivita; imobilizovaný enzym
eng Kinetic, stability, and activity of the nanoparticles-immobilized enzymes The article focuses on the catalytic activity and stability of enzymes immobilized on nanoparticles (NPs) for antimicrobial dressings and wound healing. The activity of immobilized enzymes is directly related to their performance, which is influenced by the immobilization process on solid supports. This literature review covers the bonding method as well as the different types and materials of NPs. The activity of immobilized enzymes was investigated in the field of enzyme kinetics, which is defined as the rate of enzyme catalysis. We compared the kinetic constants, the Michaelis constant ( K M), the maximum reaction rate ( V max), and the enzyme turnover number ( k cat), with native enzymes to see if the enzyme’s affinity to the substrate, and thus the steric availability of the enzyme binding site, did not change after immobilization. Kinetic; stability; activity; nanoparticles-immobilized; enzymes

Departments

Other Parts

Map

en.mapy.cz

Services

Popular Links

© 2023 University of Pardubice, Studentská 95, 532 10 Pardubice 2
Phone: +420 466 036 111, 466 036 112, 466 036 113
Webmaster, RSS
Data box ID: f5vj9hu
Accessibility Statement
CC BY-NC-ND 4.0Creative CommonsAttributionNonCommercialNoDerivatives