Login for students

Login for employees

Publication detail

The chiral proteomic analysis applied to aging collagens by LC-MS: Amino acid racemization, post-translational modifications, and sequence degradations during the aging process
Authors: Morvan Marine | Mikšík Ivan
Year: 2023
Type of publication: článek v odborném periodiku
Name of source: Analytica Chimica Acta
Publisher name: Elsevier Science BV
Place: Amsterdam
Page from-to: 341260
Titles:
Language Name Abstract Keywords
cze Chirální proteomická analýza aplikovaná na stárnoucí kolageny pomocí LC-MS: Racemizace aminokyselin, posttranslační modifikace a sekvenční degradace během procesu stárnutí Kolagen je nejhojnější bílkovinou ve zvířecím a lidském těle a jako taková není zproštěna procesu stárnutí. Na kolagenových sekvencích se mohou objevit některé změny související s věkem, jako jsou zvýšená povrchová hydrofobicita, výskyt posttranslačních modifikací a racemizace aminokyselin. Tato studie má ukázat, že hydrolýza proteinu při deuteriových podmínkách umožňuje omezit přirozenou racemizaci během hydrolýzy. Ve skutečnosti je za těchto podmínek zachována homochiralita recentních kolagenů, jejichž aminokyseliny se nacházejí ve své L-formě. U stárnoucího kolagenu však bylo pozorováno, že došlo k přirozené racemizaci aminokyselin. Tyto výsledky potvrdily, že % D-aminokyselin je progresivní podle věku. Sekvence kolagenů časem degraduje a pětina sekvenční informace se během stárnutí ztratí. Post-translační modifikace (PTM) ve stárnoucích kolagenech mohou být hypotézou vysvětlující modifikaci hydrofobicity proteinů s poklesem hydrofilních skupin a nárůstem hydrofobních skupin. Na závěr studie byly korelovány a objasněny přesné polohy D-aminokyselin a PTM. Stárnutí; Chirální separace; Kolagen; D-aminokyseliny; Kapalinová chromatografie; Hmotnostní spektrometrie
eng The chiral proteomic analysis applied to aging collagens by LC-MS: Amino acid racemization, post-translational modifications, and sequence degradations during the aging process Collagen is the most abundant protein in the animal and human bodies, and it is not exempt from this aging phenomenon. Some age-related changes may appear on collagen sequences, such as increased surface hydro-phobicity, the appearance of post-translational modifications, and amino acids racemization. This study has shown that the protein hydrolysis under deuterium conditions is privileged to limit the natural racemization during the hydrolysis. Indeed, under the deuterium condition, the homochirality of recent collagens is preserved whose amino acids are found in their L-form. However, in aging collagen, a natural amino acid racemization was observed. These results confirmed that the % D-amino acids are progressive according to age. The collagen sequence is degraded over time, and a fifth of the sequence information is lost during aging. Post-translational modifications (PTMs) in aging collagens can be a hypothesis to explain the modification of the hydrophobicity of the protein with the decrease of hydrophilic groups and the increase of hydrophobic groups. Finally, the exact positions of D-amino acids and PTMs have been correlated and elucidated. Aging; Chiral separation; Collagen; D -amino acids; Liquid chromatography; Mass spectrometry

Departments

Other Parts

Map

en.mapy.cz

Services

Popular Links

© 2023 University of Pardubice, Studentská 95, 532 10 Pardubice 2
Phone: +420 466 036 111, 466 036 112, 466 036 113
Webmaster, RSS
Data box ID: f5vj9hu
Accessibility Statement
CC BY-NC-ND 4.0Creative CommonsAttributionNonCommercialNoDerivatives