Login for students

Login for employees

Publication detail

Stanovení kinetických konstant neinhibovaných a inhibovaných hydrolýz acetylcholinu
Authors: Štěpánková Šárka | Komers Karel | Komersová Alena | Čegan Alexander
Year: 2007
Type of publication: článek ve sborníku
Name of source: ChemZi
Publisher name: Slovenská chemická spoločnosť pri SAV
Place: Bratislava
Page from-to: 79-80
Titles:
Language Name Abstract Keywords
cze Stanovení kinetických konstant neinhibovaných a inhibovaných hydrolýz acetylcholinu Acetylcholin působí jako neuromediátor v cholinergním nervovém systému mozku. Je hydrolyzován dvěma typy cholinesteráz - acetylcholinesterázou a butyrylcholinesterázou. Snížené množství acetylcholinu, způsobené mimo jiné jeho nadměrným štěpením cholinesterázami, je považováno za jednu z příčin rozvoje Alzheimerovi choroby. Standardní přístup při léčbě Alzheimerovy choroby představují tzv. inhibitory cholinesteráz. Působí zlepšení cholinergní transmise reverzibilní, pseudoreverzibilní nebo ireverzibilní inhibicí cholinesteráz, čímž brání nadměrnému odbourávání acetylcholinu v synaptické štěrbině a zvyšují tak jeho dostupnost pro cholinergní receptory. Tato práce se zabývá stanovením kinetických parametrů neinhibovaných a inhibovaných hydrolýz acetylcholinu. Jako potenciální inhibitory byly testovány látky s karbamátovou skupinou. Ke stanovení byla použita tzv. pH-statová metoda. Z experimentálních dat byly získány závislosti koncentrace produktu enzymatické hydrolýzy na čase. U všech získaných závislostí koncentrace produktu vs. čas byla ověřována platnost rovnice Michaelis-Mentenové. V kladném případě byly získány hodnoty rychlostních konstant ki a hodnoty KM a Vm. U inhibovaných hydrolýz byla ještě ověřována platnost mechanismu kompetitivní nevratné inhibice. V kladném případě byla získána hodnota rychlostní konstanty popisující rychlost reakce enzymu s inhibitorem. Experimentální data byla vyhodnocena pomocí PC programu GEPASI. cholinesterázy; kinetika; inhibice
eng Determination of kinetic constants of uninhibied and inhibited hydrolyses of acetylcholine Acetylcholine acts as neuromediator of the cholinergic nerve system in the human brain. It is hydrolysed by two forms of cholinesterases ? acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase. The decreased amount of acetylcholine is considered to be one of the most common reasons of Alzheimer´s disease. The main approach in the treatment of Alzheimer´s disease represent cholinesterases inhibitors. These substances cause the improvement of cholinergic transmission by reversible, pseudo-reversible or irreversible inhibition of cholinesterases thereby they protect oversize degradation of acetylcholine in synaptic cleft and increase its availability for cholinergic receptors. The presented work deals with monitoring of kinetic parameters of uninhibited and inhibited hydrolyses of acetylcholine. Substances wit cabamic group were tested as potential inhibitors of cholinesterases. So called pH-stat method was used for measuring. The dependencies of product concentration vs. time were obtained from experemintal data. All dependencies product vs. time were correlated with the validity of Michaelis-Menten´s equation. In positive case the values of KM and Vm were obtained. The validity of reaction scheme of competitive inhibition with irreversible reaction between enzyme and inhibitor was verified for inhibited hydrolyses. In positive case the value of rate constant of reaction between enzyme and inhibitor was obtained. Experimental data were evaluated using PC program GEPASI. cholinesterases; kinetics; inhibition

Departments

Other Parts

Map

en.mapy.cz

Services

Popular Links

© 2023 University of Pardubice, Studentská 95, 532 10 Pardubice 2
Phone: +420 466 036 111, 466 036 112, 466 036 113
Webmaster, RSS
Data box ID: f5vj9hu
Accessibility Statement
CC BY-NC-ND 4.0