Skip to main content

Login for students

Login for employees

Publication detail

Kinetics of total enzymatic hydrolysis of acetylcholine and acetylthiocholine
Authors: Zdražilová Pavla | Štěpánková Šárka | Vránová Martina | Komers Karel | Komersová Alena | Čegan Alexander
Year: 2006
Type of publication: článek v odborném periodiku
Name of source: Zeitschrift fuer Naturforschung C-A Journal of Biosciences
Publisher name: Verlag der Zeitschrift für Naturforschung
Place: Tübingen
Page from-to: 289-294
Titles:
Language Name Abstract Keywords
cze Kinetika úplné enzymatické hydrolýzy acetylcholinu a acetylthiocholinu Kinetika a mechanismus totální enzymatické hydrolýzy (tzn. do úplného vyčerpání substrátu) acetylcholinu a acetylthiocholinu při použití acetylcholinesterázy a butyrylcholinesterázy byla studována in vitro ve vsádkovém reaktoru při 25°C, pH 8 a iontové síle 0.11 M. Každá hydrolýza byla sledována 2-3 nezávislými analytickými metodami. Všechny studované typy enzymatické hydrolýzy splňují reakční schema Michaelis-Mentenové s nevratným druhým krokem. cholinesterasy; inhibitice; kinetika
eng Kinetics of total enzymatic hydrolysis of acetylcholine and acetylthiocholine Kinetics and the mechanism of total in vitro hydrolyses (i.e. up to the exhaustion of substrate) of acetylcholine and acetylthiocholine by acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase were studied in vitro in a batch reactor at 25°C, pH 8 and ionic strength of 0.11 M. Every hydrolysis was monitored by 2-3 independent analytical methods. All studied types of enzymatic hydrolyses fulfilled the Michaelis-Menten reaction scheme with the irreversible second step. acetylcholine; hydrolysis; kinetics