Publication detail

Acetylcholinesterase-Inhibiting Activity of Salicylanilide N-Alkylcarbamates and Their Molecular Docking

Year: 2012

Type of publication: článek v odborném periodiku

Name of source: Molecules

Publisher name: Molecular Diversity Preservation International

Place: Basel

Page from-to: 10142-10158

Titles:

Language	Name	Abstract	Keywords
cze	Inhibiční aktivita salicylanilidů N-alkylkarbamátů vůči acetylcholinesterase a jejich molekulární dokování	Série 25 nových salicylanilidů N-alkylkarbamátů byla zkoumána z hlediska jejich inhibičního potenciálu vůči acetylcholinesterase. Sloučeniny byly testovány pro jejich schopnost inhibovat acetylcholinesterasu (AChE) z Electrophorus electricus L.. Experimentální lipofilita byla stanovena a vztah struktura-aktivita byl diskutován. Způsob vázání na aktivní místo AChE byl rovněž zkoumán pomocí molekulárního dokování. Včechny diskutované sloučeniny vykázaly signifikantně vyšší inhibiční aktivitu vůči AChE než rivastigmin a poněkud nižší než galanthamin. Disubstituce chlorem na C-(3,C-4)' anilinového kruhu a optimální délka hexyl-undecylového řetězce u karbamátu poskytla nejaktivnější AChE inhibitory. Monochlorace na C-(4)' vykázala mírně zvýšený účinek inhibice AChE než na uhlíku C-(3)'. Obecně platí, že sloučeniny s vyšší lipofiliou ukazují vyšší inhibici, a aktivita sloučenin silně závisí na délce N-alkylového řetězce.	Inhibiční aktivita; salicylanilidy; N-alkylkarbamáty; acetylcholinesteráza; molekulární dokování
eng	Acetylcholinesterase-Inhibiting Activity of Salicylanilide N-Alkylcarbamates and Their Molecular Docking	A series of twenty-five novel salicylanilide N-alkylcarbamates were investigated as potential acetylcholinesterase inhibitors. The compounds were tested for their ability to inhibit acetylcholinesterase (AChE) from electric eel (Electrophorus electricus L.). Experimental lipophilicity was determined, and the structure-activity relationships are discussed. The mode of binding in the active site of AChE was investigated by molecular docking. All the discussed compounds expressed significantly higher AChE inhibitory activity than rivastigmine and slightly lower than galanthamine. Disubstitution by chlorine in C-(3,C-4)' of the aniline ring and the optimal length of hexyl-undecyl alkyl chains in the carbamate moiety provided the most active AChE inhibitors. Monochlorination in C-(4)' exhibited slightly more effective AChE inhibitors than in C-(3)'. Generally it can be stated that compounds with higher lipophilicity showed higher inhibition, and the activity of the compounds is strongly dependent on the length of the N-alkyl chain.	BUTYRYLCHOLINESTERASE; 4-chloro-2-(chlorophenylcarbamoyl)phenyl alkylcarbamates; in vitro acetylcholinesterase inhibition; lipophilicity; molecular docking

Search

Login for students

Login for employees

Publication detail

Departments

Other Parts

Map

Services

Popular Links