Login for students

Login for employees

Publication detail

New Interface for Purification of Proteins: One-Dimensional TiO2 Nanotubes Decorated by Fe3O4 Nanoparticles
Authors: Kupčík Rudolf | Řehulka Pavel | Bílková Zuzana | Sopha Hanna Ingrid | Macák Jan
Year: 2017
Type of publication: článek v odborném periodiku
Name of source: ACS Applied Materials & Interfaces
Page from-to: 28233–28242
Titles:
Language Name Abstract Keywords
cze Nové rozhraní pro purifikaci proteinů: Jednodimenzionální TiO2 nanotrubice dekorované Fe3O4 nanočásticemi V této práci je poprvé popsáno rozhraní s velkou plochou povrchu, které je založené na anodických jednorozměrných (1D) TiO2 nanotrubicích homogenně dekorovaných nanočásticemi Fe3O4 (TiO2NTs@Fe3O4) pro bezprecedentní purifikaci His-tagem značených rekombinantních proteinů. Vynikající výsledky purifikace byly dosaženy jak na modelové směsi proteinů, tak i u celobuněčného lyzátu (His-tag značený ubikvitin). Ve srovnání s obvyklým systémem afinitní chromatografie na imobilizovaných kovových iontech (IMAC) byla specifická izolace vybraných proteinů značených His-tag v přítomnosti jiných proteinů významně zvýšena na rozhraní TiO2NTs@Fe3O4 za optimalizovaných vazebných a elučních podmínek. Kombinace specifických izolačních vlastností, magnetických vlastností, biokompatibility a snadné přípravy tohoto materiálu sestávajícího ze dvou základních oxidů kovů z něj činí vhodného kandidáta pro budoucnost v čištění rekombinantních proteinů v biotechnologii. Principielně nový materiál má velký potenciál otevřít nové cesty k objevům v nanobiotechnologii a nanomedicíně. samostatně organizované TiO2 nanotrubice; magnetické nanočástice; rekombinantní proteiny značené His-tag; izolace; purifikace
eng New Interface for Purification of Proteins: One-Dimensional TiO2 Nanotubes Decorated by Fe3O4 Nanoparticles In this work, a high surface area interface, based on anodic one-dimensional (1D) TiO2 nanotubes homogeneously decorated by Fe3O4 nanoparticles (TiO2NTs@Fe3O4NPs is reported for the first time for an unprecedented purification of His-tagged recombinant proteins. Excellent purification results were achieved from the model protein mixture, as well as from the whole cell lysate (with His -tagged ubiquitin). Compared to a conventional immobilized -metal affinity chromatography (IMAC) system, specific isolation of selected His -tagged proteins on behalf of other proteins was significantly enhanced on TiO2NTs@Fe3O4NPs interface under optimized binding and elution conditions. The combination of specific isolation properties, magnetic features, biocompatibility, and ease of preparation of this material consisting of two basic metal oxides makes it a suitable candidate for future purification of recombinant proteins in biotechnology. The principally new: material bears a large potential to open new pathways for discoveries in nanobiotechnology and nanomedicine. self-organized TiO2 nanotubes; magnetic nanoparticles; recombinant His-tagged proteins; isolation; purification

Departments

Other Parts

Map

en.mapy.cz

Services

Popular Links

© 2023 University of Pardubice, Studentská 95, 532 10 Pardubice 2
Phone: +420 466 036 111, 466 036 112, 466 036 113
Webmaster, RSS
Data box ID: f5vj9hu
Accessibility Statement
CC BY-NC-ND 4.0Creative CommonsAttributionNonCommercialNoDerivatives