Publikace detail

Kinetics of uninhibited and inhibited hydrolysis of acetylcholine and acetylthiocholine

Autoři: Štěpánková Šárka | Čegan Alexander | Komers Karel | Komersová Alena | Masopustová Markéta

Rok: 2006

Druh publikace: článek ve sborníku

Název zdroje: International Congress of Young Chemists "YoungChem 2006"

Název nakladatele: Chemical Scientific Society "Flogiston"

Místo vydání: Warsaw University of Technology

Strana od-do: 134

Tituly:

Jazyk	Název	Abstrakt	Klíčová slova
cze	Kinetika neinhibované a inhibované hydrolýzy acetylcholinu a acetylthiocholinu	Acetylcholin působí jako neuromediátor cholinergního nervového systému v lidském mozku. Je hydrolyzován několika typy cholinesteráz. Snížené množství acetylcholinu je považováno za jednu z hlavních příčin vzniku Alzheimerovy choroby. Cholinesterázy mohou být inhibovány různými inhibitory. Inhibitory cholinesteráz jsou nejúčinnějšími léčivy Alzheimerovy choroby. Tyto látky, svojí schopností reverzibilně nebo ireverzibilně inhibovat aktivitu cholinesteráz, zvyšují množství acetylcholinu využitelné pro neurální a neuromuskulární transmisi. Předkládaná práce se zabývá sledováním kinetických parametrů neinhibované a inhibované hydrolýzy acetylcholinu a acetylthiocholinu. Enzymatická hydrolýza acetylcholinu a acetylthiocholinu cholinesterázami je obvykle sledována pH-statovou nebo Ellmanovou metodou. Při použití těchto metod je stanovována závislost koncentrace produktu na čase. Zatímco při použití hydroxylaminové metody je sledována závislost koncentrace substrátu na čase. U všech časových závislostí koncentrace substrátu (nebo produktu) byla ověřena platnost rovnice Michaelis-Mentenové. V pozitivním případě byly získány hodnoty KM a Vm. Pro inhibované hydrolýzy byla ověřována platnost reakčního schématu kompetitivní inhibice s nevratnou reakcí mezi enzymem a inhibitorem. V kladném případě byla získána hodnota rychlostní konstanty reakce mezi enzymem a inhibitorem. Experimentální data byla vyhodnocena pomocí PC programu GEPASI.
eng	Kinetics of uninhibited and inhibited hydrolysis of acetylcholine and acetylthiocholine	Acetylcholine acts as neuromediator of the cholinergic nerve system in the human brain. It is hydrolysed by several forms of cholinesterases. The decreased amount of acetylcholine is considered to be one of the most common reasons of Alzheimer´s disease. Cholinesterases could be inhibited by various inhibitors. Cholinesterase inhibitors are the most effective drugs for treatment of Alzheimer´s disease. These substances increase the amount of acetylcholine available for neuronal and neuromuscular transmission through their ability to inhibit reversibly or irreversibly the activity of cholinesterases. The presented work deals with monitoring of kinetic parameters of uninhibited and inhibited hydrolysis of acetylcholine and acetylthiocholine. The enzymatic hydrolysis of acetylcholine and acetylthiocholine by cholinesterases is usually observed by pH-stat method and Ellman´s method. While using these methods dependencies of concentrations of products vs. time are determined. On the other hand by using hydroxylamine method the dependencies of concentrations of substrates vs. time are measured. All dependencies substrate (or product) vs. time were correlated with the validity of Michaelis-Menten´s equation. In positive case the values of KM and Vm were obtained. The validity of reaction scheme of competitive inhibition with irreversible reaction between enzyme and inhibitor was verified for inhibited hydrolyses. In positive case the value of rate constant of reaction between enzyme and inhibitor was obtained. Experimental data were evaluated using PC program GEPASI.	cholinesterase, inhibitors

Vyhledávání

Přihlášení pro studenty

Přihlášení pro zaměstnance

Publikace detail

Katedry

Ústavy a pracoviště

Jak nás najdete?

Služby

Často hledáte