Publikace detail

PHO15 genes of Candida albicans and Candida parapsilosis encode HAD-type phosphatases dephosphorylating 2-phosphoglycolate

Rok: 2019

Druh publikace: článek v odborném periodiku

Název zdroje: FEMS Yeast Research

Název nakladatele: Oxford University Press

Místo vydání: Oxford

Strana od-do: "foy112-1"-"foy112-10"

Tituly:

Jazyk	Název	Abstrakt	Klíčová slova
cze	PHO15 geny Candida albicans a Candida parapsilosis kódují fosfatázy typu HAD defosforylující 2-fosfoglykolát	Většina fosfatáz lidských fungálních patogenů Candida albicans a C. parapsilosis nikdy nebyla experimentálně charakterizovana, ačkoli defosforylační reakce jsou pro mnoho biologických procesů klíčové. Geny PHO15 těchto kvasinek byly anotovány jako sekvence kódující 4-nitrofenylfosfatázu na základě homologie s genem PHO13 z pekářské kvasinky Saccharomyces cerevisiae. Za účelem výzkumu skutečné funkce těchto potenciálních fosfatáz z Candida spp., CaPho15p a CpPho15p byly tyto fosfatázy připraveny za použití exprese v Escherichia coli a charakterizovány. Sdílejí charakteristické motivy superrodiny haloacid dehalogenáz, a to snadno hydrolyzovat 4-nitrofenylfosfát při pH 8–8,3 a vyžadují dvojmocné kationty (Mg2+, Mn2+ nebo Co2+) jako kofaktory. CaPho15p a CpPho15p nedefosforylovaly fosfopeptidy, ale spíše hydrolyzované molekuly související s metabolismem karbohydrátů. Preferovaným substrátem pro obě fosfatázy byl 2-fosfoglykolát. Mezi ostatními testovanými molekulami, vykazovala CaPho15 především preferenci pro glyceraldehyd fosfát a ß-glycerol fosfát, zatímco CpPho15 defosforyloval hlavně 1,3-dihydroxyaceton fosfát. Tato substrátová specificita naznačuje, že CaPho15 a CpPho15 mohou být součástí opravného systému metabolismu C. albicans a C. parapsilosis.	Candida albicans; Candida parapsilosis; fosfatáza; rodina HAD enzymů; 2-fosfoglykolát; PHO15
eng	PHO15 genes of Candida albicans and Candida parapsilosis encode HAD-type phosphatases dephosphorylating 2-phosphoglycolate	Most of the phosphatases of human fungal pathogens Candida albicans and C. parapsilosis have never been experimentally characterised, although dephosphorylation reactions are central to many biological processes. PHO15 genes of these yeasts have been annotated as the sequences encoding 4-nitrophenyl phosphatase, on the basis of homology to PHO13 gene from the bakers' yeast Saccharomyces cerevisiae. To examine the real function of these potential phosphatases from Candida spp., CaPho15p and CpPho15p were prepared using expression in Escherichia coli and characterised. They share the hallmark motifs of the haloacid dehalogenase superfamily, readily hydrolyse 4-nitrophenyl phosphate at pH 8-8.3 and require divalent cations (Mg2+, Mn2+ or Co2+) as cofactors. CaPho15p and CpPho15p did not dephosphorylate phosphopeptides, but rather hydrolysed molecules related to carbohydrate metabolism. The preferred substrate for the both phosphatases was 2-phosphoglycolate. Among the other molecules tested, CaPho15 showed preference for glyceraldehyde phosphate and ss-glycerol phosphate, while CpPho15 dephosphorylated mainly 1,3-dihydroxyacetone phosphate. This type of substrate specificity indicates that CaPho15 and CpPho15 may be a part of metabolic repair system of C. albicans and C. parapsilosis. PHO15 genes of Candida albicans and C. parapsilosis encode HAD-type phosphatases, which have not been characterised as yet and dephosphorylate 2-phosphoglycolate.	Candida albicans; Candida parapsilosis; phosphatase; HAD-family; 2-phosphoglycolate; PHO15

Vyhledávání

Přihlášení pro studenty

Přihlášení pro zaměstnance

Publikace detail

Katedry

Ústavy a pracoviště

Jak nás najdete?

Služby

Často hledáte