Přihlášení pro studenty

Přihlášení pro zaměstnance

Publikace detail

Kinetic, stability, and activity of the nanoparticles-immobilized enzymes
Rok: 2023
Druh publikace: kapitola v odborné knize
Název zdroje: Antimicrobial dressings : the wound care applications
Název nakladatele: Elsevier Inc.
Místo vydání: San Diego
Strana od-do: 133-152
Tituly:
Jazyk Název Abstrakt Klíčová slova
cze Kinetika, stabilita a aktivita enzymů imobilizovaných na nanočástice Článek se zaměřuje na katalytickou aktivitu a stabilitu enzymů imobilizovaných na nanočásticích (NP) pro antimikrobiální obvazy a hojení ran. Aktivita imobilizovaných enzymů přímo souvisí s jejich mírou účinku, která je ovlivněna procesem imobilizace na pevných nosičích. Tento literární souhrn zahrnuje metody vazeb i různé typy a materiály NP. Aktivita imobilizovaných enzymů byla zkoumána v oblasti enzymové kinetiky, která je definována jako rychlost enzymové katalýzy. Porovnali jsme kinetické konstanty, Michaelisovu konstantu (KM), maximální reakční rychlost (Vmax) a kcat s volnými enzymy, abychom zjistili, zda se afinita enzymu k substrátu, a tedy i sterická dostupnost enzymového vazebného místa, po imobilizaci nezměnily. enzymová kinetika; stabilita; aktivita; imobilizovaný enzym
eng Kinetic, stability, and activity of the nanoparticles-immobilized enzymes The article focuses on the catalytic activity and stability of enzymes immobilized on nanoparticles (NPs) for antimicrobial dressings and wound healing. The activity of immobilized enzymes is directly related to their performance, which is influenced by the immobilization process on solid supports. This literature review covers the bonding method as well as the different types and materials of NPs. The activity of immobilized enzymes was investigated in the field of enzyme kinetics, which is defined as the rate of enzyme catalysis. We compared the kinetic constants, the Michaelis constant ( K M), the maximum reaction rate ( V max), and the enzyme turnover number ( k cat), with native enzymes to see if the enzyme’s affinity to the substrate, and thus the steric availability of the enzyme binding site, did not change after immobilization. Kinetic; stability; activity; nanoparticles-immobilized; enzymes

Katedry

Ústavy a pracoviště

Jak nás najdete?

zobrazit na mapy.cz

Služby

Často hledáte

© 2023 Univerzita Pardubice, Studentská 95, 532 10 Pardubice 2
Telefon: 466 036 111, 466 036 112, 466 036 113
Správce webu, RSS
ID datové schránky: f5vj9hu
Prohlášení o přístupnosti
CC BY-NC-ND 4.0 CZ