Přejít k hlavnímu obsahu

Přihlášení pro studenty

Přihlášení pro zaměstnance

Publikace detail

Problematika stanovení Km u enzymových reaktorů
Autoři: Ježová Jana | Slováková Marcela | Bílková Zuzana | Horynová Milada
Rok: 2005
Druh publikace: článek ve sborníku
Název zdroje: Sborník přednášek - Monitorování cizorodých látek v životním prostředí VII.
Název nakladatele: Univerzita Pardubice
Místo vydání: Pardubice
Strana od-do: 67-75
Tituly:
Jazyk Název Abstrakt Klíčová slova
cze Problematika stanovení Km u enzymových reaktorů Enzymové reaktory představují typ biokatalyzátoru, který se od volných enzymů liší základními kinetickými parametry. K ovlivnění kinetických konstant dochází již na úrovni imobilizace enzymu, a to volbou metody imobilizace, volbou pH pro vazbu enzymu a také volbou nosiče. U enzymových reaktorů lze stanovit pouze tzv. "zdánlivou" konstantu Michaelis - Mentenové Km (Km,app). Je to konstanta vyjadřující afinitu enzymu k danému substrátu zahrnující také vliv mikrookolí nosiče a difůzních vlivů. U vybraných enzymů (trypsin, lakáza, proteináza K) byly porovnány hodnoty "zdánlivé" Km a Vmax jejich solubilních a imobilizovaných forem. Enzymové reaktory; kinetické parametry; trypsin; lakáza; proteináza K
eng Problems of determinations of Km for enzyme reactors Enzyme reactors represent type of biocatalyzer, which differ in essential kinetic parameters from free enzymes. Kinetic parameters are already influenced during immobilization of enzyme (choice of immobilization method, pH for binding of enzyme and type of carrier). For enzyme reactors only apparent Michaelis - Menten constant (Km,app) is possible determine. This constant Km expresses the affinity of enzyme to specific substrate including influence of microenvironment of carrier and influence of diffusion. Values of apparent Km and Vmax were determined and compared for selected free and immobilized enzymes (trypsin, laccase, proteinase K). enzyme reactors; kinetic parameters; trypsin; laccase; proteinase K