Publikace detail

Bioaffinity microscale magnetic reactor for improved MS analysis of entire protein complex

Autoři: Korecká Lucie | Jankovičová Barbora | Hernychová Lenka | Křenková Jana | Bílková Zuzana

Rok: 2007

Druh publikace: článek v odborném periodiku

Název zdroje: Journal of the American Society for Mass Spectrometry

Název nakladatele: Elsevier Science Inc.

Místo vydání: New York

Strana od-do: 134-135

Tituly:

Jazyk	Název	Abstrakt	Klíčová slova
cze	Bioafinitní magnetický reaktor pro lepší MS analýzu proteinu	Jeden z moderních trendů v biochemii, specielně v analýze proteinů a peptidů, je zaměřem na využití magnetické separace pro různé kroky proteomického experimentu jako je proteinová fragmentace, separace, izolace/purifikace a pre-koncentrace peptidů před finální identifikací pomocí MS. Magnetické partikule představují univerzální systém s řadou výhod. Jednotlivé proteiny nebo purifikované komplexní proteiny mohou být analyzovány pomocí MS. Složky mohou být separovány (SDS-PAGE, 2D, HPLC, CZE) a následně štěpeny, nebo může být původní komplexní protein naštěpen nejdříve. Směs peptidů, které jsou výsledkem štěpení bez předešlé spearace jsou více komplexní a v některých případech mohou i nízké koncentrace kontaminantů nebo nespecifických peptidů a fragmentů komplikovat identifikaci jednotlivých proteinů. Afinitní chromatografie může být využita pro purifikaci a izolaci specifických peptidů z komplexního biologického vzorku a umožňuje jednodušší identifikaci při MS analýze. V této práci byl jako afinitní ligand zvolen anhydrotrypsin pro specifické vychytání tryptických peptidů.	Afinitní chromatografie; Proteolytické štěpení; Protein/peptid interakce; Identifikace proteinu; Purifikace;
eng	Bioaffinity microscale magnetic reactor for improved MS analysis of entire protein complex	One of the modern trends in biochemistry, especially in protein and peptide analysis, is focused on the utilization of magnetic separation technique for various steps of proteomic experiment such as protein fragmentation, separation, isolation/purification and pre-concentration of peptides before final identification by mass spectrometry. Magnetic particles provide universal system with additional convenience. The individual proteins or purified protein complex can be determined by MS. Components can be separated (SDS-PAGE, 2D, HPLC, CZE) and subsequently digested, or the entire protein complex can be digested at first. The mixture of peptides that results from digestion without prior separation is more complex and in such a case even low level of contaminant as non-specific peptides and fragments can complicate identification of individual proteins. Affinity chromatography could be used for purification and isolation of specific peptides from more complex biological sample and enables simple MS identification. In this work affinity ligand anhydrotrypsin was selected as suitable affinity ligand for trapping of specific tryptic peptides.	Affinity Chromatography; Digests Enzymatic or Proteolytic; Interactions Protein/Peptide; Protein Identification; Purification;

Vyhledávání

Přihlášení pro studenty

Přihlášení pro zaměstnance

Publikace detail

Katedry

Ústavy a pracoviště

Jak nás najdete?

Služby

Často hledáte