Publikace detail

New Interface for Purification of Proteins: One-Dimensional TiO2 Nanotubes Decorated by Fe3O4 Nanoparticles

Autoři: Kupčík Rudolf | Řehulka Pavel | Bílková Zuzana | Sopha Hanna Ingrid | Macák Jan

Rok: 2017

Druh publikace: článek v odborném periodiku

Název zdroje: ACS Applied Materials & Interfaces

Strana od-do: 28233–28242

Tituly:

Jazyk	Název	Abstrakt	Klíčová slova
cze	Nové rozhraní pro purifikaci proteinů: Jednodimenzionální TiO2 nanotrubice dekorované Fe3O4 nanočásticemi	V této práci je poprvé popsáno rozhraní s velkou plochou povrchu, které je založené na anodických jednorozměrných (1D) TiO2 nanotrubicích homogenně dekorovaných nanočásticemi Fe3O4 (TiO2NTs@Fe3O4) pro bezprecedentní purifikaci His-tagem značených rekombinantních proteinů. Vynikající výsledky purifikace byly dosaženy jak na modelové směsi proteinů, tak i u celobuněčného lyzátu (His-tag značený ubikvitin). Ve srovnání s obvyklým systémem afinitní chromatografie na imobilizovaných kovových iontech (IMAC) byla specifická izolace vybraných proteinů značených His-tag v přítomnosti jiných proteinů významně zvýšena na rozhraní TiO2NTs@Fe3O4 za optimalizovaných vazebných a elučních podmínek. Kombinace specifických izolačních vlastností, magnetických vlastností, biokompatibility a snadné přípravy tohoto materiálu sestávajícího ze dvou základních oxidů kovů z něj činí vhodného kandidáta pro budoucnost v čištění rekombinantních proteinů v biotechnologii. Principielně nový materiál má velký potenciál otevřít nové cesty k objevům v nanobiotechnologii a nanomedicíně.	samostatně organizované TiO2 nanotrubice; magnetické nanočástice; rekombinantní proteiny značené His-tag; izolace; purifikace
eng	New Interface for Purification of Proteins: One-Dimensional TiO2 Nanotubes Decorated by Fe3O4 Nanoparticles	In this work, a high surface area interface, based on anodic one-dimensional (1D) TiO2 nanotubes homogeneously decorated by Fe3O4 nanoparticles (TiO2NTs@Fe3O4NPs is reported for the first time for an unprecedented purification of His-tagged recombinant proteins. Excellent purification results were achieved from the model protein mixture, as well as from the whole cell lysate (with His -tagged ubiquitin). Compared to a conventional immobilized -metal affinity chromatography (IMAC) system, specific isolation of selected His -tagged proteins on behalf of other proteins was significantly enhanced on TiO2NTs@Fe3O4NPs interface under optimized binding and elution conditions. The combination of specific isolation properties, magnetic features, biocompatibility, and ease of preparation of this material consisting of two basic metal oxides makes it a suitable candidate for future purification of recombinant proteins in biotechnology. The principally new: material bears a large potential to open new pathways for discoveries in nanobiotechnology and nanomedicine.	self-organized TiO2 nanotubes; magnetic nanoparticles; recombinant His-tagged proteins; isolation; purification

Search

Přihlášení pro studenty

Přihlášení pro zaměstnance

Publikace detail

Katedry

Ústavy a pracoviště

Jak nás najdete?

Služby

Často hledáte