Přejít k hlavnímu obsahu

Přihlášení pro studenty

Přihlášení pro zaměstnance

Publikace detail

Why is the hydrolytic activity of acetylcholinesterase pH dependent? Kinetic study of acetylcholine and acetylthiocholine hydrolysis catalyzed by acetylcholinesterase from electric eel
Autoři: Komersová Alena | Kovářová Markéta | Komers Karel | Lochař Václav | Čegan Alexander
Rok: 2018
Druh publikace: článek v odborném periodiku
Název zdroje: Zeitschrift für Naturforschung C = A Journal of Biosciences
Název nakladatele: Walter de Gruyter GmbH & Co. KG
Místo vydání: Berlin
Strana od-do: 345-351
Tituly:
Jazyk Název Abstrakt Klíčová slova
cze Proč je hydrolytická aktivita acetylcholinesterázy závislá na pH? Kinetická studie hydrolýzy acetylcholinu a acetylthiocholinu katalyzované acetylcholinesterázou z elektrického úhoře Závislost hydrolytické aktivity acetylcholin esterázy na pH byla studována v rozsahu pH 4,8-9,8 (fosfátový pufr) při teplotě 25°C a iontové síle 0,11 M. Počáteční koncentrace substrátu byla 4 mM. Závislost aktivity enzymu na pH pro oba studované substráty ve výše uvedeném rozmezí pH poskytuje sigmoidální křivku s maximální katalytickou aktivitou při pH 8-9,5. acetylcholiesteráza; enzymatická aktivita; kinetika; závislost na pH
eng Why is the hydrolytic activity of acetylcholinesterase pH dependent? Kinetic study of acetylcholine and acetylthiocholine hydrolysis catalyzed by acetylcholinesterase from electric eel The dependence of the activity of acetylcholinesterase from electric eel at a pH value range of 4.8-9.8 (phosphate buffer), regarding acetylcholine and acetylthiocholine hydrolysis, was determined at 25 degrees C, ionic strength of 0.11 M, and initial substrate concentration of 4 mM. At a pH range of 4.8-9.8, the dependences A(pH) form a sigmoid increasing curve with the maximum catalytic activity at a pH range 8 9.5. For acetylcholine hydrolysis, the kinetic reason for such an increase in A consists mainly of an increase in the rate constant k(2) (Michaelis-Menten) model with increasing pH of the reaction mixture. For acetylthiocholine hydrolysis, the kinetic explication of the determined dependence A(pH) is more complicated. acetylcholinesterase; enzyme activity; kinetics; pH dependence