Publikace detail

The chiral proteomic analysis applied to aging collagens by LC-MS: Amino acid racemization, post-translational modifications, and sequence degradations during the aging process

Autoři: Morvan Marine | Mikšík Ivan

Rok: 2023

Druh publikace: článek v odborném periodiku

Název zdroje: Analytica Chimica Acta

Název nakladatele: Elsevier Science BV

Místo vydání: Amsterdam

Strana od-do: 341260

Tituly:

Jazyk	Název	Abstrakt	Klíčová slova
cze	Chirální proteomická analýza aplikovaná na stárnoucí kolageny pomocí LC-MS: Racemizace aminokyselin, posttranslační modifikace a sekvenční degradace během procesu stárnutí	Kolagen je nejhojnější bílkovinou ve zvířecím a lidském těle a jako taková není zproštěna procesu stárnutí. Na kolagenových sekvencích se mohou objevit některé změny související s věkem, jako jsou zvýšená povrchová hydrofobicita, výskyt posttranslačních modifikací a racemizace aminokyselin. Tato studie má ukázat, že hydrolýza proteinu při deuteriových podmínkách umožňuje omezit přirozenou racemizaci během hydrolýzy. Ve skutečnosti je za těchto podmínek zachována homochiralita recentních kolagenů, jejichž aminokyseliny se nacházejí ve své L-formě. U stárnoucího kolagenu však bylo pozorováno, že došlo k přirozené racemizaci aminokyselin. Tyto výsledky potvrdily, že % D-aminokyselin je progresivní podle věku. Sekvence kolagenů časem degraduje a pětina sekvenční informace se během stárnutí ztratí. Post-translační modifikace (PTM) ve stárnoucích kolagenech mohou být hypotézou vysvětlující modifikaci hydrofobicity proteinů s poklesem hydrofilních skupin a nárůstem hydrofobních skupin. Na závěr studie byly korelovány a objasněny přesné polohy D-aminokyselin a PTM.	Stárnutí; Chirální separace; Kolagen; D-aminokyseliny; Kapalinová chromatografie; Hmotnostní spektrometrie
eng	The chiral proteomic analysis applied to aging collagens by LC-MS: Amino acid racemization, post-translational modifications, and sequence degradations during the aging process	Collagen is the most abundant protein in the animal and human bodies, and it is not exempt from this aging phenomenon. Some age-related changes may appear on collagen sequences, such as increased surface hydro-phobicity, the appearance of post-translational modifications, and amino acids racemization. This study has shown that the protein hydrolysis under deuterium conditions is privileged to limit the natural racemization during the hydrolysis. Indeed, under the deuterium condition, the homochirality of recent collagens is preserved whose amino acids are found in their L-form. However, in aging collagen, a natural amino acid racemization was observed. These results confirmed that the % D-amino acids are progressive according to age. The collagen sequence is degraded over time, and a fifth of the sequence information is lost during aging. Post-translational modifications (PTMs) in aging collagens can be a hypothesis to explain the modification of the hydrophobicity of the protein with the decrease of hydrophilic groups and the increase of hydrophobic groups. Finally, the exact positions of D-amino acids and PTMs have been correlated and elucidated.	Aging; Chiral separation; Collagen; D -amino acids; Liquid chromatography; Mass spectrometry

Search

Přihlášení pro studenty

Přihlášení pro zaměstnance

Publikace detail

Katedry

Ústavy a pracoviště

Jak nás najdete?

Služby

Často hledáte