Přejít k hlavnímu obsahu

Přihlášení pro studenty

Přihlášení pro zaměstnance

Publikace detail

Harnessing Surface Plasmon Resonance to Assess Antigen-Antibody Interactions in Immunosensor Design
Rok: 2025
Druh publikace: článek ve sborníku
Název zdroje: 44th modern electrochemical methods : proceedings of the international conference
Název nakladatele: BEST Servis
Místo vydání: Ústí nad Labem
Strana od-do: 93-96
Tituly:
Jazyk Název Abstrakt Klíčová slova
cze Využitípovrchové plasmonové rezonance ke studiu interakcí antigen-protilátka při vývoji imunosenzorů Studium interakce mezi antigenem a protilátkou je klíčové pro vývoj funkčního imunosenzoru. Vysoce afinitní interakce antigen-protilátka by mohla významně ovlivnit konečnou citlivost vyvinutého senzoru. Mezi další přístupy patří povrchová plazmonová rezonance (SPR), citlivá metoda umožňující studium této interakce, včetně kinetických studií a stanovení vazebné afinity. SPR jsme použili pro selekci protilátek pro vývoj vysoce citlivého imunosenzoru pro detekci zánětlivého biomarkeru Pentraxin 3. Povrch zlatého senzorového sklíčka byl modifikován karboxylovými skupinami použitými k imobilizaci protilátek. Povrchová plasmonová rezonance; Protilátka; Antigen; Afinitní inbterakce; Biomarker
eng Harnessing Surface Plasmon Resonance to Assess Antigen-Antibody Interactions in Immunosensor Design The study of interaction between antigen and antibody is crucial for development of functional immunosensor. High affinity antigen-antibody interaction could significantly influence the final sensitivity of developed sensor. Among other approaches, surface plasmon resonance (SPR) is sensitive method allowing the study of this interaction including kinetic studies and binding affinity determination. We used the SPR for selection of the antibodies for development of highly sensitive immunosensor for detection of inflammatory biomarker Pentraxin 3. Surface of the gold sensor slide was modified with carboxylic groups used for antibody immobilization. Surface plasmon resonance; Antibody; Antigen; Affinity interaction; Biomarker