Publikace detail

Inhibition of acetylcholinesterase by 14 achiral and five chiral imidazole derivates

Autoři: Kovářová Markéta | Komers Karel | Štěpánková Šárka | Čegan Alexander

Rok: 2010

Druh publikace: článek v odborném periodiku

Název zdroje: Bioresource Technology

Název nakladatele: Elsevier Science BV

Místo vydání: Amsterdam

Strana od-do: 6281-6283

Tituly:

Jazyk	Název	Abstrakt	Klíčová slova
cze	Inhibice acetylchlinesterázy pomocí 14 achirálních a 5 chirálních derivátů imidazolu	Homologická řada čtrnácti nechirálních a řada pěti chirálních derivátů imidazolu byly testovány in vitro jako inhibitory hydrolýzy acetylcholinu za použití enzymového preparátu acetylcholinesterasy z elektrického úhoře. Byl použit vsádkový reaktor při 25°C, pH 8 (fosfátový pufr), iontové síle 0.11 M a katalytické aktivitě enzymového preparátu 0.14 U ml-1 v reakční směsi. Byly stanoveny originální HPLC metodou časové závislosti aktuálních koncentrací acetylcholinu, cholinu a kyseliny octové. Tyto časové závislosti splňují pro všechny použité inhibitory s pravděpodobností vyšší než 90% model competitivní nevratné inhibice. Byly stanoveny všechny kinetické konstanty, včetně k3 která definuje rychlost inhibice (0.71 – 7.3 M-1 s-1), a kvalifikovaný odhad absolutní koncentrace acetylcholinesterasy (40 – 110 nM) v reakční směsi.	acetylchlinesteráza; inhibice; imidazoly; nechirální; chirální;
eng	Inhibition of acetylcholinesterase by 14 achiral and five chiral imidazole derivates	Homological series of 14 nonchiral derivates and series of 5 chiral derivates of imidazole were tested in vitro as inhibitors of hydrolysis of acetylcholine using enzyme preparation of acetylcholine esterase from electric eel. The batch stirred reactor at 25°C, pH 8 (phosphate buffer), ionic strength 0.11 M and catalytic activity of the enzyme preparation 0.14 U ml-1 of the reaction mixture were used. The temporal dependences of actual concentrations of acetylcholine, choline and acetic acid were determined by an original HPLC method. For all used inhibitors, these time dependences conform with the probability of more than 90 % to the model of competitive irreversible inhibition. All kinetic constants including k3 defining the rate of inhibition (0.71 – 5.3 M-1 s-1) and qualified estimation of the absolute acetylcholine esterase concentration in the reaction mixture (40 – 110 nM) were determined.	acetylcholinesterase; inhibition; imidazoles; achiral; chiral;

Vyhledávání

Přihlášení pro studenty

Přihlášení pro zaměstnance

Publikace detail

Katedry

Ústavy a pracoviště

Jak nás najdete?

Služby

Často hledáte